Groupe de Physique Statistique

Equipe 106, Institut Jean Lamour

                     
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Séminaire de groupe

Repliement de proteines en solution.
Olivier Collet
Equipe 106, Institut Jean Lamour
mardi 05 avril 2011 , 10h25
Salle de séminaire du groupe de Physique Statistique

Le repliement des protéines est un sujet central de la biophysique théorique et la physique statistique est l'outil principal pour l'étudier. Dans ce problème, le rôle de l'eau en interaction avec les protéines est considéré comme crucial depuis au moins quarante ans. Dans les études théoriques, le solvant est en général pris en compte de façon effective en calculant une énergie libre de solvatation pour chaque conformation de la protéine. Ceci permet d'effectuer correctement des calculs de grandeurs statistiques à l'équilibre. Cette approche effective a aussi été très souvent utilisée et généralisée dans l'étude de la dynamique hors équilibre du repliement des protéines vers leur structure native. Nous avons démontré récemment que cette approche, consistant à calculer des taux de transition entre des conformations de la protéine où une moyenne statistique des états du solvant a été préalablement effectuée, n'est pas valable. Dans un traitement rigoureux de la cinétique les taux de transition entre les structures microscopiques protéine-solvant doivent être calculés d'abord, puis seulement ensuite des taux effectifs peuvent être déterminés en regroupant les taux associés à des transitions équivalentes. Cette approche a permis de révéler un mécanisme du repliement où les états exités du solvant jouent un rôle prépondérant.



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